Suchdata churna and vitaminy an

Я иногда отношу женщине, которая держит коз, и у которой покупаю молоко, продукты.
Вот, нес мешок качанов капусты,сил не хватило, и поставил его за гаражи
Прихожу через пару дней, а на мешке стоит баночка с чем-то. Читаю по английски, средство для поднятия витальности, для всех возрастов и т.д.
стоит 158 гривен! Срок годности 3 года закончился в ноябре...
Пью и я и мама.
Саибабисты бы нашли наверное в этом руку Саи Бабы
Сукхдата чурна (Sukhdata churna) Himalaya Herbals 240 мг. by Bhai Arvinderpal Singh

Действие
Исследования показали, что данная комбинация трав особенно эффективно воздействует на работу желудочно-кишечного тракта, в том числе и у детей, и обладает сильным антипаразитарным действием. Хорошо использовать Сукхдата чурну людям с повышенным умственным напряжением, студентам, так как она питает клетки коры головного мозга, снимает напряжение в слизистой желудка и двенадцатиперстной кишке. Также были отмечены хорошие результаты при приеме Сукхдата чурны людьми, страдающими избыточным весом и повышенным содержанием холестерина в крови. В случаях пищевого отравления и токсических состояниях крови препарат хорошо использовать в комплексе с другими лекарственными средствами или отдельно, но при условии соблюдения диеты.
Состав: каждые 5г препарата содержат Cassia angustifilia 1.2r, Foenialum vulgare 100mg, Terminalia chebula 500mg, Pinus roxburghil 100mg, Terminalia belerica 500mg, Santalum album 1r, Philiantus embelica 500mg, Carum carvi 1r, Coriandrum sativum 100mg.

Применение
Взрослым – ; ч.л. 2 р.д. до еды или 1 ч.л. перед сном. Детям до 6 лет- ; ч.л. перед сном. Детям от 6 до 14 лет – 1/2 ч.л. перед сном.
Назначение:
взрослым – ; ч.л. 2р.д. до еды или 1 ч.л. перед сном.
Детям до 6 лет ; ч.л. перед сном.
Детям от 6 до 14 лет – 1/2ч.л. перед сном.



Назначение
Паразитарные инвазии, нарушение работы ЖКТ, дисбактериоз кишечника, гастрит с пониженной кислотностью, повышенный холестерин, ожирение, кожные высыпания, потеря памяти.
Упаковка
240 мг.
 
90
ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение 1. Внеаудиторная подготовка 1.1. Витамины и
коферменты………………………………………………………………….............4
1.1.1. Краткая история открытия 1.1.2. Классификация и номенклатура витаминов и коферментов ....................7
1.1.2.1. Витамины 1.1.2.2. Коферменты 1.1.3. Биологическая роль витаминов и коферментов ......................................26
1.1.4. Физические свойства витаминов и их анализ..........................................43
1.1.5. Химические свойства витаминов и их анализ.........................................46
1.1.5.1. Витамины группы В1 1.1.5.2. Витамины группы В2 1.1.5.3. Витамины группы В3 1.1.5.4. Витамины группы В6 1.1.5.5. Витамины группы Вс 1.1.5.6. Витамины группы В12 1.1.5.7. Витамин С 1.1.5.8. Витамины группы 1.1.5.9. Витамины группы А 1.1.5.10. Витамины группы D 1.1.5.11. Витамины группы 1.1.5.12. Витамины группы К Контрольные вопросы, задачи и упражнения…………………………………....65
2. Лабораторный 2.1. Анализ витаминов……………………………………………………………..68
2.1.1. Определение витаминов группы В1 .........................................................68
2.1.2. Определение рибофлавина 2.1.3. Определение витаминов группы В6 .........................................................73
2.1.4. Определение фолиевой 2.1.5. Определение 2.1.6. Определение аскорбиновой 2.1.7. Определение никотиновой кислоты и никотинамида.............................82
2.1.8. Определение витаминов группы А 2.1.9. Определение витаминов группы D 2.1.10. Определение витаминов группы Библиографический список………………………………………………………888


АМІНОКИСЛОТИ
 

 
Амінокислоти
 
Вступ
За останні роки потреба в значних кількостях амінокислот неухильно зростає у зв'язку з широким використанням їх в біохімії, живленні, мікробіології і при дослідженні рослинних і тваринних тканин. Крім того, амінокислоти знайшли широке застосування як добавки до природних і перероблених продуктів харчування. У минулому потреба в більшості амінокислот могла бути задоволена шляхом їх виділення з кислотного, лужного і ензиматических гідролізату білків або з інших природних джерел. Фактично ці методи і до теперішнього часу застосовують в промисловості при виробництві аргініну, аспарагіну, цистину, глутамінової кислоти, гістидину, оксипроліну, проліну і Тирозину. Проте зараз ці методи не є кращим шляхом отримання більшості амінокислот, що входять до складу білків. Нині існує цілий ряд зручних синтетичних методів, що дозволяють легко отримати аланин, аспарагінову кислоту, гліцин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, серин, треонін, триптофан і валін, а також багато інших амінокислот, причому як в лабораторному, так і в промисловому масштабах. Найбільш суттєві з цих синтетичних методів будуть детально розглянуті в цій главі.
Живий організм характеризується вищою мірою впорядкованості складових його інгредієнтів і унікальною структурною організацією, що забезпечує як його фенотипічні ознаки, так і різноманіття біологічних функцій. У цій структурно-функциональном єдності організмів, що становить суть життя, білки (білкові тіла) грають найважливішу роль, що не замінюється іншими органічними сполуками.
Білки - високомолекулярні азотвмісні органічні речовини, молекули яких побудовані із залишків амінокислот. Назва протеїни (від греч. protos - перший, найважливіший), мабуть, точніше відбиває первинне біологічне значення цього класу речовин. Прийняті у вітчизняній літературі назви білки і білкові речовини пов'язані з виявленням в тканинах тварин і рослин речовин, що мають схожість з білком курячого яйця.
У наш час, коли абсолютно достовірно встановлено, що спадкова інформація зосереджена в молекулі ДНК клітин будь-яких живих організмів, не викликає сумніву, що тільки білки є тими молекулярними інструментами, за допомогою яких генетична інформація реалізується. Без білків, зокрема ферментів, ДНК не може реплицироваться, не може відтворювати себе, т. е. позбавлена здатності передавати генетичну інформацію.
Жива природа характеризується рядом властивостей, що відрізняють її від неживої природи, і майже усі ці властивості пов'язані з білками. Передусім для живих організмів характерні широка різноманітність білкових структур і їх висока впорядкованість; остання існує в часі і в просторі. Дивна здатність живих організмів до відтворення собі подібних також пов'язана з білками. Скоротність, рух - неодмінні атрибути живих систем - мають пряме відношення до білкових структур м'язового апарату. Нарешті, життя немислиме без обміну речовин, постійного оновлення складових частин живого організму, тобто без процесів анаболізму і катаболізму (цієї дивної єдності протилежностей живого), в основі яких лежить діяльність каталітично активних білків - ферментів.
Таким чином, білки (білкові речовини) складають основу і структури і функції живих організмів. По образному вираженню одного з основоположників молекулярної біології Ф. Крику, білки важливі передусім тому, що вони можуть виконувати найрізноманітніші функції, причому з незвичайною легкістю і витонченістю. Підраховано, що в природі зустрічається приблизно 1010 - 1012 різні білки, що забезпечують існування близько 106 видів живих організмів різної складності організації, починаючи від вірусів і кінчаючи людиною. З цієї величезної кількості природних білків відомі точна будова і структура нікчемно малій частині - не більше 2500. Кожен організм характеризується унікальним набором білків. Фенотипічні ознаки і різноманіття функцій обумовлені специфічністю об'єднання цих білків, у багатьох випадках у вигляді надмолекулярних і мультимолекулярних структур, що у свою чергу визначають ультраструктуру клітин і їх органел.
У клітині Е. соli міститься близько 3000 різних білків, а в організмі людини налічується понад 50000 різноманітних білків. Саме дивне, що усі природні білки складаються з великого числа порівняно простих структурних блоків, представлених мономірними молекулами - амінокислотами, пов'язаними один з одним в поліпептидні ланцюги. Природні білки побудовані з 20 різних аминокинокислот. Оскільки ці амінокислоти можуть об'єднуватися в самій різній послідовності, то вони можуть утворити величезну кількість різноманітних білків. Число ізомерів, яке можна отримати при всіляких перестановках вказаного числа амінокислот в поліпептиді обчислюється величезними величинами. Так, якщо з двох амінокислот можлива освіта тільки двох ізомерів, то вже з чотирьох амінокислот теоретично можливе утворення 24 ізомерів, а з 20 амінокислот - 2,4(1018 різноманітних білків.
Неважко передбачати, що при збільшенні числа амінокислотних залишків, що повторюються, в білковій молекулі число можливих ізомерів зростає до астрономічних величин. Ясно, що природа не може дозволити випадкових поєднань амінокислотних послідовностей, і для кожного виду характерний свій специфічний набір білків, визначуваний, як тепер відомо, спадковою інформацією, закодованою в молекулі ДНК живих організмів. Саме інформація, що міститься в лінійній послідовності нуклеотидів ДНК, визначає лінійну послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюзі лінійний поліпептидний ланцюг сам, що Утворився, тепер виявляється наділеною функціональною інформацією, відповідно до которй вона мимоволі перетвориться в певну стабільну тривимірну структуру. Таким чином, лабільний поліпептидний ланцюг складається, скручується в просторову структуру білкової молекули, причому не хаотично, а в строгій відповідності з інформацією, що міститься в амінокислотній послідовності.
Враховуючи найважливішу роль білків в живій природі, а також те, що білки складають майже половину сухої маси живого організму і наділені рядом унікальних функцій, а в пізнанні структури і функцій білків лежить рішення багатьох важливих проблем біології і медицини.
Функції білку
Білки виконують безліч найрізноманітніших функцій, характерних для живих організмів. Тут же будуть перераховані головні і в деякому розумінні унікальні біологічні функції білків, не властиві або лише частково властиві іншим класам біополімерів.
Каталітична функція. Усі відомі нині біологічні каталізатори - ферменти - є білками. До 1988 р. було ідентифіковано більше 2100 ферментів. Ця функція білків є унікальною, такою, що визначає швидкість хімічних реакцій в біологічних системах.
Поживна (резервна) функція. Цю функцію осуществляюттак звані резервні білки, живлення, що є джерелами, для розвитку плоду, наприклад білки яйця (овальбуміни). Основний білок молока (казеїн) також виконує головним чином поживну функцію. Ряд інших білків поза сумнівом використовується в організмі як джерело амінокислот, які у свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, регулюючих процеси обміну речовин.
Транспортна функція. Дихальна функція крові, зокрема перенесення кисню, здійснюється молекулами гемоглобіну - білка еритроцитів. У транспорті ліпідів бере участь альбумін сироватки крові. Ряд інших сироваткових білків утворює комплекси з жирами, міддю, залізом, тироксином, вітаміном А і іншими з'єднаннями, забезпечуючи їх доставку у відповідні органи-мішені.
Захисна функція. Основну функцію захисту в організмі виконує імунна система, яка забезпечує синтез специфічних захисних білків-антитіл у відповідь на надходження в організм бактерій, токсинів або вірусів. Висока специфічність взаємодії антитіл з антигенами (сторонніми речовинами) за типом білок-білок сприяє пізнаванню і нейтралізації биологическог дії антигенів. Захисна функція білків проявляється і в здатності ряду білків крові до згортання. Згортання білку плазми крові фібриногену призводить до утворення згустка крові, що оберігає від втрати крові при пораненнях.
Скорочувальна функція. У акті м'язового скорочення і розслаблення бере участь безліч білкових речовин. Проте головну роль в цих життєво важливих процесах грають актин і міозин - специфічні білки м'язової тканини. Скорочувальна функція властива не лише м'язовим білкам, але і білкам цитоскелета, що забезпечує щонайтонші процеси життєдіяльності клітин (розбіжність хромосом в процесі митоза).
Структурна функція. Білки, що виконують структурні функції, займають по кількості перше місце серед інших білків тіла людини. Серед них найважливішу роль грає колаген в сполучній тканині, кератин у волоссі, нігтях, шкірі, еластин в судинній стінці та ін. Велике значення мають комплекси білків з вуглеводами у формуванні ряду секретів - мукоидов, муцина і т. д. У комплексі з ліпідами (зокрема, фосфоліпідами) білки беруть участь в утворенні біомембран клітин.
Гормональна функція. Обмін речовин в організмі регулюється різноманітними механізмами. У цій регуляції важливе місце займають гормони, що виробляються в залозах внутрішньої секреції. Ряд гормонів представлений білками або поліпептидами, наприклад гормони гіпофіза, підшлункової залози та ін.
Можна назвати ще деякі життєво важливі функції білків, зокрема здатність зберігати онкотичний тиск в клітинах і крові, буферні властивості, що підтримують фізіологічне значення рН внутрішнього середовища, та ін.
Таким чином, з цього далеко не повного переліку основних функцій білків видно, що вказаним біополімерам належить виняткова і різнобічна роль в живому організмі. Якщо спробувати вичленувати головну, вирішальну властивість, которе забезпечує багатогранність біологічних функцій білків, то слід було б назвати здатність білків строго вибірково, специфічно з'єднуватися з широким кругом різноманітних речовин. Зокрема, ця висока специфічність білків забезпечує взаємодію ферментів з субстратами, антитіл з антигенами, транспортних білків крові з переносимими молекулами інших речовин і т. д. У разі ферментів ця взаємодія заснована на принципі біоспецифічного пізнавання, ферменту, що завершується зв'язуванням, з відповідною молекулою, що сприяє протіканню хімічної реакції. Високою специфічністю дії наділені також білки, які складають молекулярну основу таких процесів, як диференціювання і ділення клітин, розвиток живих організмів, що забезпечує їх біологічну індивідуальність.
Умови і етапи біосинтезу білку
Трансляція і загальні вимоги до синтезу білку в безклітинній системі
Пряме відношення до механізмів передачі спадкової інформації має процес трансляції, переклад "чотирьохбуквеної мови нуклеїнових кислот, що означає, на двадцатибуквеннуб мову білків". Іншими словами, трансляція зводиться до синтезу білку в рибосомах; у цьому синтезі послідовність розташування нуклеотидів в мРНК визначає первинну структуру білку, тобто строго впорядковану послідовність розташування окремих амінокислот в молекулі білку, що синтезується.
У класичних дослідженнях П. Замечника при використанні мічених амінокислот було уперше точне встановлено, що місцем синтезу білку є рибосоми. При визначенні радіоактивності білків в різних субклітинних фракціях печінки, отриманих методом диференціального центрифугування через різні проміжки часу, було показано, що радіоактивна мітка в першу чергу з'являється у фракції мікросом і лише потім в інших субклітинних утвореннях. Після встановлення місця включення радіоактивної мітки було з'ясовано участь інших субклітинних фракцій і низькомолекулярних клітинних компонентів в синтезі білку. При інкубації мікросом печінки щурів з 14С-лизином включення радіоактивної мітки в білки рибосом спостерігалося за наявності в системі, окрім фракції мікросом, ще деяких розчинних компонентів цитоплазми, джерела енергії у формі АТФ або АТФ-генерирующей системи, а також ГТФ.
Подальші дослідження були спрямовані на пошук інших компонентів белоксинтезирующей системи.
Белоксинтезирующая система включає: набір усіх 20 амінокислот, що входять до складу білкових молекул; мінімум 20 різних тРНК, що мають специфічність до певного ферменту і амінокислоти; набір мінімум 20 різних ферментів - аминоацил-тРНК-синтетаз, що також мають подвійну специфічність до якої-небудь певної амінокислоти і одній тРНК; рибосоми (точніше за полісому : що складаються з 4-12 монорибосом з приєднаною до них матричною мРНК); АТФ і АТФ-генерирующую систему ферментів; ГТФ, що бере специфічну участь в ініціації і елонгации синтезу білку в рибосомах; іони Mg2+ в концентрації 0,005-0,008 М; мРНК як головний компонент системи, що несе інформацію про структуру білку, що синтезується в рибосомі; нарешті, білкові чинники, що беруть участь в синтезі на різному рівні трансляції.
Розглянемо детальніше структуру і функцію головних компонентів белоксинтезирующей системи.
Рибосоми
Живі організми, як відомо, залежно від структури клітин діляться на дві групи: прокариоти і еукариоти. Перші не містять обмеженого мембраною ядра і мітохондрій або хлоропластів; вони представлені головним чином мікроорганізмами. Клітини еукариот тварин і рослин, включаючи гриби, навпаки, містять ядра з мембранами, а також мітохондрії (і у ряді випадків хлоропласти).
Обидва типи клітин містять рибосоми, причому рибосоми еукариот (клітини тварин) приблизно в два рази більше рибосом прокариот (бактерії). Зазвичай рибосоми характеризують за швидкістю їх седиментації в центрифужном полі, яка кількісно виражається константою седиментації s, що виражається в одиницях Сведберга S.
Величина s залежить не лише від розміру часток, але і від форми і щільності, так що вона не пропорційна розміру. Число рибосом в мікробній клітині приблизно дорівнює 104, а еукариот - близько 105.
Хімічно рибосоми є нуклеопротеїнами, що складаються тільки з РНК і білку, причому 80S рибосом еукариот містять приблизно рівна їх кількість, а у 70S рибосом прокариот співвідношення РНК і білка складає 2:1. РНК рибосом прийнято називати рибосомним і означати рРНК. Як 80S, так і 70S рибосом складаються з двох субчасток; це можна за допомогою електронної мікроскопії або шляхом обробки рибосом розчинами, що містять низькі концентрації іонів Mg2+. За цих умов рибосоми диссоціюють на субчастки; останні можуть бути відокремлені один від одного методом ультрацентрофугування. Одна з субчасток по розмірах в 2 рази перевищує розмір другий; так, у 70S рибосом величини S для субчасток рівні 50S і 30S, у 80S рибосом, відповідно до 60S і 40S. Субчасток рибосом клітин еукариот влаштовані складніше: більше 70 різних білків в обох субчастках, при цьому велика субчастка містить 28S, 5,8S і 5S рРНК, а мала містить 18S рРНК (До теперішнього часу повністю розшифрована первинна структура усіх рРНК в 70S і 80S рибосомах і амінокислотна послідовність усіх 55 білків 70S рибосом і частково білків 80S рибосом.).
Для з'ясування тонких молекулярних механізмів синтезу білку в рибосомах потрібні відомості про структуру і функції рибосом. Останнім часом отримані дані, що свідчать про вірогідну просторову тривимірну структуру як цілих рибосом, так і їх субчасток. Зокрема, з'ясовано, що форму і розміри 30S і 40S рибосом зумовлюють не білкові молекули цих часток, а третинна структура тих, що входять до їх складу 16S і 18S рРНК. Більше того, за даними акад. А.С. Спирина, для збереження просторової морфологічної моделі усій 30S субчасток виявилася достатньою наявність тільки двох білків, що містяться в певних топографічних ділянках молекули 16S рРНК.
Відносно походження рибосом відомо, що рРНК походить із загального попередника усіх клітинних РНК, що у свою чергу синтезується на матриці ДНК в ядрі; рибосомні білки мають цитоплазматичне походження, потім вони транспортуються в ядерця, де і відбувається спонтанне утворення рибосомних субчасток шляхом об'єднання білків з відповідними рРНК. Об'єднані субчастки разом або нарізно транспортуються через пори ядерної мембрани назад в цитоплазму, де ряд рибосом разом з мРНК утворюють полісоми або полірибосоми.
Аминоацил-тРНК-синтетази.
Експериментально доведено існування в будь-яких клітинах живого організму специфічних ферментів, що каталізують активування амінокислот і зв'язування останніх з певними тРНК. Усі ці ферменти виділені в чистому вигляді з E. coli.
Молекулярна маса майже усіх синтетаз дорівнює 100 000 Так, за винятком фенилаланин-тРНК-синтетази (180 000 Так). Усі вони виявилися чутливими до реагентів на SH -группи і вимагають присутності іонів Mg2+. Ферменти мають абсолютну специфічність дії, оскільки вони дізнаються тільки одну яку-небудь L -аминокислоту або одну тРНК; ця обставина надзвичайна важливо, оскільки надалі в білковому синтезі "пізнавання" аминоацил-тРНК засноване не на природі амінокислоти, а на хімічній природі антикодону тРНК. Вважається, що в молекулі кожної аминоацил-тРНК-синтетази є принаймні три центри зв'язування : для амінокислоти, тРНК і АТФ; ферменти дуже чутливі також до аналогів амінокислот, які інгібірують активування відповідних амінокислот. Деякі ферменти складаються з одного поліпептидного ланцюга, інші з двох або чотирьох гомологічних або гетерогенних субодиниць.
Аминоацил-тРНК-синтетази в активному центрі містять гістидин, имидазольное кільце якого бере участь в зв'язуванні АТФ за допомогою іонів Mg2+. Найбільшою спорідненістю ці ферменти, як було вказано, володіють по відношенню до молекул специфічних тРНК, хоча конкретний механізм, за допомогою якого ферменти дізнаються відповідну РНК, поки не ясний. В той же час ці ферменти відрізняються низькою молярною активністю (число оборотів не перевищує декількох сотень каталітичних актів в хвилину).
Транспортні РНК
У лабораторії М. Хогланда було з'ясоване, що при інкубації 14С-аминокислоти з розчинної з розчинною фракцією цитоплазми в присутності АТФ і наступним додаванням трихлороцетової кислоти в білковому осаді, що утворився, мітка не відкривається. Було зроблено ув'язнення, що мічена амінокислота не включається в білкову молекулу. Мітка виявилася пов'язаною ковалентний з РНК, що міститься в безбілковому фільтраті. Показано, що РНК, до якої приєднується мічена амінокислота, має невелику молекулярну масу і зосереджена в розчинній фракції, тому її спочатку назвали розчинною, а потім адапторной або транспортною РНК (тРНК). ТРНК припадає на частку приблизно 10 - 15 % загальної кількості клітинної РНК. До теперішнього часу відкрито більше 60 різних тРНК. Для кожної амінокислоти в клітині є принаймні одна специфічна РНК (для ряду амінокислот відкрито більше за одну, зокрема, для серину - 5 різних тРНК, для лізину і гліцину - по 4 різних тРНК, хоча і в цьому випадку кожна тРНК пов'язана із специфічною аминоацил-тРНК-синтетазой). Молекулярна маса більшості тРНК коливається від 24 000 до 29 000 Так. Вони містять від 75 до 85 нуклеотидів. Амінокислоти приєднуються до вільної 3 '- OH -группе кінцевого мононуклеотида, представленого в усіх тРНК АМФ, шляхом утворення ефірного зв'язку. Цікаво, сто усі тРНК мають не лише напрочуд схожі функції, але і дуже схожу тривимірну структуру.
Встановлена первинна структура майже усіх 60 відкритих тРНК; знання послідовності, а отже, складу тРНК дало в руки дослідників багато цінних відомостей про біологічну роль окремих компонентів тРНК. Загальною для тРНК виявилася також нативна конформація, встановлена методом рентгеноструктурного аналізу і названа спочатку конформацією конюшинового листа; насправді ця конформація має неправильну, Г-подібну форму.
Визначення структури тРНК дозволило виявити ряд відмітних ділянок; так, на 3 '- гідроксильному кінці розташовується однакова для усіх тРНК послідовність триплета ЦЦА-ОН, до якої приєднується за допомогою ефірного зв'язку специфічна амінокислота. Зв'язування в основному відбувається через 3 '- ОН- групу кінцевого аденілового нуклеотиду, хоча отримані докази можливості приєднання амінокислоти через 2 '- ОН- групу. Тимин-псевдоуридин-цитидилова (Т(Ц) петливши, мабуть, зв'язує аминоацил-тРНК з поверхнею рибосоми. Є, крім того, додаткова петля, склад якої варіюється у різних типів молекул тРНК; її призначення невідоме. Дигидроуридиловая петливши, з іншого боку, виявилася необхідною як сайт (місце) для пізнавання специфічним ферментом - аминоацил-тРНК-синтетазой. Є також антикодоновая петливши, несна триплета, названого антикодоном, і розташована на протилежній стороні від того кінця, куди приєднується амінокислота. Антикодон є специфічним і комплементом до відповідного кодону мРНК, причому обоє вони є антипаралельними у своєму комплементі.
Ретельний аналіз нуклеотидних послідовностей різних тРНК показав, що усі вони містять однаковий 5 '- кінцевий нуклеотид - ГМФ з вільною 5 '- фосфатною групою. Адапторная функція молекул тРНК полягає в зв'язуванні кожної молекули тРНК зі своєю амінокислотою. Але оскільки між нуклеїновою кислотою і специфічною функціональною групою амінокислоти не існує відповідності і спорідненості, цю функцію пізнавання повинна виконувати білкова молекула, яка дізнається як молекулу специфічної тРНК, так і специфічної амінокислоти.
Природа генетичного коду
Генетична інформація, закодована в первинній структурі ДНК, переводиться ще в ядрі в нуклеотидную послідовність мРНК. Проте питання про те, яким чином ця інформація передається на білкову молекулу, довго не було з'ясоване. Перші вказівки на існування прямої функціональної залежності між структурою гена і його продуктом - білком можна знайти у Ч. Яновского, який в серії витончених дослідів із застосуванням методів генетичного картирования і сективирования показав, що порядок змін в структурі гена мутанта триптофанситази у E. coli в точності відповідає порядку відповідних змін в амінокислотній послідовності молекули білку-ферменту.
Раніше було відомо, що молекули мРНК не мають спорідненості до амінокислот, тому для перекладу нуклеотидной послідовності мРНК на амінокислотну послідовність білків потрібно деякого посередника, названий адаптором. Молекула адаптора має бути у свою чергу наділена здатністю дізнаватися нуклеотидную послідовність специфічної мРНК і відповідну амінокислоту. Маючи подібну адапторной молекулу клітина може включати кожну амінокислоту у відповідне місце поліпептидного ланцюга, в строгій відповідності з нуклеотидной послідовністю мРНК. Залишається, таким чином, непорушним положення, що самі по собі функціональні групи амінокислот не мають здатності вступати в контакт з матрицею інформаційної мРНК.
Було показано, що в нуклеотидной послідовності молекули мРНК є кодові слова для кожної амінокислоти - генетичний код. Проблема, проте, зводиться до того, з чого складається цей таємничий код? Найімовірніше, він полягає в певній послідовності розташування нуклеотидів в молекулі ДНК . Питання про те, які нуклеотиди відповідальні за включення певної амінокислоти в білкову молекулу і яку кількість нуклеотидів визначає це включення, залишався невирішеним до 1961 р. Теоретичний розбір показав, що код не може складатися з одного нуклеотиду, оскільки в цьому випадку тільки 4 амінокислоти можуть кодуватися. Але код не може бути і дуплетним, тобто комбінація з двох нуклеотидів з чотирьохбуквеного алфавіту не може охоплювати усіх амінокислот, оскільки подібних комбінацій теоретично можливо тільки 16 (4^2=16), а до складу білку входять 20 амінокислот. Для усіх амінокислот білкової молекули було б досить узяти триплетний код, коли число можливих комбінацій складе 64 (4^3=64).
З приведених вище даних М. Ниренберга стає очевидним, що Поли-У, тобто РНК, гипотетическисодержащая залишки тільки одного уридилового нуклеотиду, сприяє синтезу білку, побудованого із залишків однієї амінокислоти - фенілаланіну. На цій підставі був зроблений висновок, що кодоном для включення фенілаланіну в білкову молекулу може служити триплет, що складається з 3 уридилових нуклеотидів, - УУУ. Незабаром було показано, що синтетична матрична полицитидиловая кислота (поли - Ц) кодує утворення полипролина, а матрична полиадениловая кислота (поли-А) - полилизина. Відповідні триплети - ЦЦЦ і ААА - дійсно виявилися триплетами (названими кодонами) для кодування проліну лізину.
М. Ниренберг, С. Очоа і Х. Корану, користуючись штучно синтезованими мРНК, представили доакзательства не лише складу, але і послідовності триплетів усіх кодонів, відповідальних за включення кожної з 20 амінокислот білкової молекули.
Генетичний коод для амінокислот є виродженим. Це означає, що переважне число амінокислот кодируетяс декількома кодонами, за винятком метіоніну і триптофану, по существувсе інші амінокислоти мають більше за один специфічний кодон. Вирожденность коду виявляється неоднаковою для різних амінокислот. Так, якщо для серину, аргініну і лейцину є по 6 кодових слів, то ряд інших амінокислот, зокрема глутамінова кислота, гістидин і Тирозин, мають по два кодони, а триптофан - тільки 1. Слід зазначити, що вирожденность найчастіше торкається тільки третього нуклеотиду, тоді як для багатьох амінокислот перші два нуклеотиди є загальними. Цілком допустимо тому припущення, що послідовність перших двох нуклеотидів визначає в основному специфічність кожного кодону, тоді як третій нуклеотид менш существен. Останнім часом з'явилися докази гіпотези два з трьох, що означає, що код білкового синтезу, можливо, являється кввази- або псевдодуплетним. Є докази, що вирожденность генетичного коду має безперечний біологічний сенс, забезпечуючи організму ряд переваг. Зокрема, вона сприяє "вдосконаленню" генома, оскільки в процесі мутації можуть наставати різні амінокислотні заміни, найбільш цінні з яких відбираються в процесі еволюції.
Іншою відмітною особливістю генетичного коду є його безперервність, відсутність розділових знаків, тобто сигналів, що вказують на кінець одного кодону і почало іншого. Іншими словами, код є лінійним, одноанправленним і що не уривається: АЦГУЦГАЦЦ. Це властивість генетичного коду забезпечує синтез вкрай впорядкованої послідовності молекули білків. У усіх інших випадках послідовність нуклеотидів в кодонах порушуватиметься і призводитиме до синтезу "безглуздого" поліпептидного ланцюга із зміненою структурою. Слід вказати на ще одну особливість коду - його універсальність для усіх живих організмів: від Е. соli до людини.
Серед 64 мислимих кодонів сенс має 61, тобто кодує певну амінокислоту. В той же час три кодони, а саме УАГ, УАА, УГА є безглуздими, нонсенс-кодонами, оскільки вони не кодують жодної з 20 амінокислот. Проте ці кодони не позбавлені сенсу, оскільки виконують важливу функцію в синетзе білка в рибосомах (функцію закінчення, терминации синтезу).
При дослідженні генетичного коду в дослідах in vivo були також отримані докази універсальності коду. Проте останнім часом з'ясовані деякі відмінності коду в мітохондріях еукариот тварин, включаючи людину, що відрізняється чотирма кодонами від генетичного коду цитоплазми, навіть тих же клітин. Зокрема, АУГ, що є зазвичай инициаторним кодоном, кодує також метіонін в ланцюзі, і УГА, нонсенс-кодоном, що являється, кодує в мітохондріях триптофан. Крім того, кодони АГА і АГГ є для мітохондрій такими, що швидше термінують, а не що кодують аргінін. Як результат цих змін, для прочитування генетичного коду мітохондрій вимагається менше різних тРНК, тоді як цитоплазматична система трансляції має повний набір тРНК.
Етапи синтезу білку
Синтез білку предсавляет собою циклииеский багатоступінчастий енергозалежний процес, в якому вільні амінокислоти полімеризуються в генетично детерменированную послідовність з утворенням поліпептидів. Система білкового синтезу, точніше, система трансляції, яка використовує генетичну інформацію, транскибированную в мРНК, для синтезу поліпептидного ланцюга з опрределенной первинною структурою, включає близько 200 типів макромолекул - білків і нуклеїнових кислот. Серед них близько 100 макромолекул, що беруть участь в активуванні амінокислот і їх перенесенні на рибосоми (усе тРНК, аминоацил-тРНК-синтетази), більше 60 макромолекул, що входять до складу 70S або 80S рибосом, і близько 10 макромолекул (званих білковими чинниками), що беруть безпосередню участь в системі трансляції. Не розбираючи детально природу інших важливих для синтезу чинників, розглянемо детально механізм індивідуальних шляхів синтезу білкової молекули в штучній синтезуючій системі. Передусім, за допомогою ізотопного методу було з'ясовано, що синтез білку починається з N -конца і завершується С-концом, тобто процес протікає у напрямі NH2 ( COOH.
Білковий синтез, або процес трансляції, може бути умовно розділений на два етапи: активування амінокислот і власне процес трансляції.
Активування амінокислот
Необхідною умовою синтезу білку, який кінець кінцем зводиться до полімеризації амінокислот, є наявність в системі не вільних, а так званих активованих амінокислот, що мають в розпорядженні свій внутрішній запас енергії. Активація вільних амінокислот здійснюється за допомогою специфічних ферментів аминоацил-тРНК-синтетаз в присутності АТФ. Цей процес протікає в дві стадії, причому обоє каталізуються одними ферсентом. На першій стадії амінокислота реагує з АТФ і утворюється пирофосфат і проміжний продукт, який на другій стадії реагує з відповідною 3 '- ОН-тРНК, внаслідок чого утворюється аминоацил -тРНК (аа-тРНК) і звільняється АМФ. Аминоацил-тРНК має в розпорядженні необхідний запас енергії. Необхідно підкреслити, що амінокислота приєднується до кінцевого 3 '- ОН-гидроксилу (чи 2 '- ВІН) АМФ, який разом з двома залишками ЦМФ утворює кінцевий ттриплет ЦЦА, що є однаковим для усіх транспортних РНК.
Процеси трансляції.
Другий етап матричного синтезу білку, власне трансляцію, що протікає в рибосомі, умовно ділять на три стадії: ініціацію, елонгацию і терминацию.
Ініціація трансляції. Стадія ініціації, що є "точкою відліку" початку синтезу білку, вимагає дотримання ряду умов, зокрема наявність в системі окрім 70S або 80S рибосом, инициаторной аминоацил-тРНК, иницирующих кодонів у складі мРНК і білкових чинників ініціації. Експериментально доведено, що у бактерій, зокрема у E. Coli, инициаторной являється аа-тРНК, в утворенні якої специфічну участь беруть соответстсвующая тРНК і N10 -формил-тетрагидрофолиеая кислота. Таким чином, N -формилметионил-тРНК являється першою аа-тРНК, яка визначає включення N -концевого залишку амінокислоти і тим самим початок трансляції.
Процес формілування має важливий хімічний і біологічний сенс, запобігаючи участі NH2 -группи амінокислоти в утворенні пептидного зв'язку і забезпечуючи тим самим синтез білку у напрямі NH2 ( COOH. Формилметионил-тРНК, що утворилася, мабуть, першою зв'язується в певній ділянці з 30S субчасткою рибосоми і з мРНК. Окрім тРНКфМет, у E. Coli є звичайна тРНК, що акцептує вільний, а не такий, що формілує метіонін. Вона позначається тРНКМет і забезпечує перенесення метіоніну в процесі зборки (елонгации) полипептдной ланцюга. Необхідною умовою ініціалізації є також наявність кодонів, що ініціюють, кодуючих формилметионин. У бактерій
цю функцію виконують триплети АУГ і ГУГ мРНК. Проте ці триплети кодують формилметионин (чи початковий метіонін) тільки будучи початковими триплетами при прочитуванні матричної мРНК. Якщо ж ці триплети є звичайними, тобто внутрішніми, то кожен з них кодує свою амінокислоту, зокрема, АУГ-метіонін і ГУГ-валін. Ясно, що инициаторний 5 '- АУГ-кодону передує полипуриновая послідовність, яка пізнається полипиримидиновой послідовністю.
Додаткові відомості про амінокислоти і деякі білкові речовини.
Органічні вещесива, що містять вуглець, водень, кисень, азот, сірку, іноді фосфор та ін. елементи. Відіграють важливу фізіологічну роль, будучи головною складовою частиною протоплазми. Мають дуже високу молекулярнний вагу. При нагріванні багато протеїнів згортаються; нерозчинні у воді ю набрякають. При гідролізі розпадаються, спочатку утворюючи продукти високої молекулярної ваги ю альбумози і пептони, потім амінокислоти.
Протеїни розділяються на альбумін, глобуліни, проламини, складні білки, склеропротеини. Альбумін (альбумін яєчний, кров'яної сироватки) растворими у воді. Глобуліни растворими лише в розбавлених розчинах солей, кислот і лугів; містяться в крові, в насінні бобових і олійних рослин. Проламини растворими в разбаленном спирті, але не у воді; містяться в насінні злаків.
До складних білків належать:
фосфопротеїн ю казеїн молока; розчинимо лише в розчинах підстав і килот, містить фосфор;
хромопротеїни - гемоглобін крові; містить органічну сполуку заліза - гематин;
неуклеопротеиди - солеподібні з'єднання протеїнів з нуклеїновими кислотами; містять фосфор, пуриновие підстави і вуглеводну групу, входять до складу клітинних ядер;
муцини - головна складова частина слизових виділень; містять вуглеводну групу;
склеропротеини - знаходяться в опорних тканинах тваринного організму; колаген кісток, хрящів і шкіри при нагріванні з водою переходить в розчинну желатину; кератин волосся, рогів, копит, пір'я - стійка речовина, що містить багато сірки.
Протеїни застосовуються для виготовлення пластичних мас, клеївши.
Далі ми приводимо таблицю з деякими відомостями про амінокислоти і білкові речовини (на наступній сторінці).
Аминоацил-транспортна РНК
тРНК з аминоацильной групою, приєднаною до 2 '- або, 3 '- гідроксильній групі кінцевого залишку аденозину. Аминоацильная група швидко мігрує між 2 - і 3 - положеннями, причому кожен ізомер має період напівперетворення близько 1 мс. Рівноважна суміш містить 2 - і 3 - ізомери в співвідношенні 1:2
Білий аморфний порошок. Аминоацил тРНК виходить в рез-те реакції між амінокислотами, АТР итРНК, каталізованою аминоацил-тРНК-синтезатами(ферментами, що активують амінокислоти). Аминоацил-тРНК зберігають в розчині або лиофилизованними при Т< - 20'C.
Ангіотензин II ю найбільш активна форма. Ангіотензин I має набагато нижчу активність. Підвищує кров'яний тиск (прессорний ефект), викликаючи скорочення скелетних, брижових і надниркових посудин, стимулює секрецію Альдостерону наднирковими залозами. Ангіотензин I утворюється в рез-те дії ренина(протеолітичного ферменту) на ангіотензиноген в плазмі і перетворюється на ангіотензин II спеціальним ферментом, який видаляє С-концевой дипептид. Ангіотензин II в крові і тканинах зберігається лише короткочасно із-за подальшої деградації пептидазою. Стійкий в нейтральному розчині. Адсорбується на склі з разб. розчину.
Клас оранических з'єднань АМІНОКИСЛОТИ
Амінокислоти, клас органічних сполук, що об'єднують в собі властивості кислот і амінів, тобто що містять разом з карбоксильною групою - COOH аміногрупу - NH2. Залежно від положення аміногрупи відносно карбоксильної групи розрізняють,, і інші амінокислоти. Амінокислоти грають дуже велику роль в життя організмів, оскільки усі білкові речовини побудовані з амінокислот. Усі білки при повному гідролізі (розщеплюванні з приєднанням води) розпадаються до вільних амінокислот, що грають роль мономерів в полімерній білковій молекулі. При біосинтезі білку порядок, послідовність розташування амінокислот задаються генетичним кодом, записаним в хімічній структурі дезоксирибонуклеїнової кислоти. 20 найважливіших амінокислот, що входять до складу білків, відповідають загальній формулі RCH(NH2) COOH і відносяться до амінокислот.У природі зустрічаються і амінокислоти, RCH(NH2) COOH, наприклад аланин CH2NH2CH2COOH, що входить до складу пантотенової кислоти. Амінокислоти можуть містити одну NH2 -группу і одну COOH -группу (моноаминокарбоновие кислоти), одну NH2 -группу і дві COOH -группи (моноаминодикарбоновие кислоти), дві NH2 -группи і одну COOH -группу (диаминомонокарбоновие кислоти).
Моноаминокарбоновие кислоти
Гліцин - NH2CH2COOH
Аланин - CH3CH(NH2) COOH
Цистеин - CH2(SH) CH(NH2) COOH
Метіонін - CH2(SCH3) CH2CH(NH2) COOH
Валін - (CH3) CHCH(NH2) COOH і інші.
Моноаминодикарбоновие кислоти
Аспарагінова - HOOC CH2CH(NH2) COOH
Глутамінова - HOOC#002СH(NH2) COOH
Диаминомонокарбоновие кислоти
Лізин - NH2CH2(CH2) CH(NH2) COOH
Аргінін - NH2C (=NH) NH#013CH(NH2) COOH і інші.
Амінокислоти - безбарвні кристалічні речовини, розчинні у воді; tпл 220 - 315 (С. Висока температура плавлення амінокислот пов'язана з тим, що їх молекули мають структуру амфотерних (двузарядних) іонів. Наприклад, будова простої амінокислоти - гліцину - можна виразити формулою NH3CH2COO (а не NH2CH2COOH). Усі природні амінокислоти, окрім гліцину, містять асиметричні атоми вуглецю, існують в оптично активних модифікаціях і, як правило, відносяться до L -ряду. Амінокислоти D -ряда містяться тільки в деяких антибіотиках і в оболонках бактерій.
Багато рослин і бактерії можуть синтезувати усі необхідні ним амінокислоти з простих неорганічних з'єднань. Більшість амінокислот синтезуються в тілі людини і тварин із звичайних безазотистих продуктів обміну речовин і засвоюваного азоту. Проте вісім амінокислот (валін, ізолейцин, лейцин, лізин, фенілаланін, метіонін, треонін, триптофан) є незамінними, тобто не можуть синтезуватися в організмі тварин і людини, і повинні доставлятися з їжею. Добова потреба дорослої людини в кожній з незамінних амінокислот складає в середньому близько 1 грама. При нестачі цих амінокислот (гущавині триптофану, лізину, метіоніну) або у разі відсутності в їжі хоч би одній з них невозможенсинтез білків і багатьох інших біологічно важливих речовин, необхідних для життя. Гістидин і аргінін синтезуються в тваринному організмі, але лише в обмеженій, іноді недостатній, мірі. Цистеин і Тирозин утворюються лише зі своїх попередників - відповідно метіоніну і фенілаланіну - і можуть стати незамінними при нестачі цих амінокислот. Деякі амінокислоти можуть синтезуватися в тваринному організмі з безазотистих попередників за допомогою процесу переамінування, тобто перенесення аміногрупи з однієї амінокислоти на іншу. У організмі амінокислоти постійно використовуються для синтезу і ресинтезу білків і інших речовин - гормонів, амінів, алкалоїдів, коферментів, пігментів і інших. Надлишок амінокислот піддається розпаду до кінцевих продуктів обміну ( у людини і ссавців до сечовини, двоокису вуглецю і води), при якому виділяється енергія, необхідна організму для процесів життєдіяльності. Проміжним етапом такого розпаду є зазвичай дезамінування ( найчастіше окислювальне).
До похідних амінокислот, що представляють великий практичний інтерес, відноситься лактам амінокапронової кислоти - початковий продукт виробництва капрону.
Відомі багато методів синтезу амінокислот, наприклад дія аміаку на галогензамещенние карбонові кислоти:
RCHCICOOH+2NH3(RCHNH2COOH+NH4CI
відновлення оксимов або гидразонов, кето- або альдегидокислот : RC(=NOH) COOH(RCHNH2COOH і інші. Деякі амінокислоти виділяють з продуктів гідролізу багатих ними білків методом адсорбції на іонообмінних смолах: так виділяють глутамінову кислоту з казеїну і клейковини злаків( Тирозин - з фіброїну шовку( аргінін - з желатин( гістидин - з білків крові. гістидин - з білків крові. Деякі амінокислоти виробляють синтетично, наприклад метіонін, лізин і глутамінову кислоту. Амінокислоти отримують у великих кількостях також мікробіологічним синтезом. Надходження в організм незамінних амінокислот визначається кількістю і амінокислотним складом харчових білків. Це слід враховувати для організації правильного громадського харчування і складання раціонів для різних вікових і професійних груп населення. Потреба в харчовому білку може бути повністю покрита за рахунок суміші амінокислот. Цим користуються в лікувальному харчуванні.
Амінокислоти застосовують в медицині: для парентерального живлення хворих (тобто минувши шлунково-кишковий тракт) із захворюваннями травних і інших органів, а також для лікування захворювань печінки, недокрів'я, опіків (метіонін), виразок шлунку (гістидин), при нервово-психічних захворюваннях (глутамінова кислота). У тваринництві і ветеринарії - для живлення і лікування тварин, а також в мікробіологічній, медичній і харчовій промисловості.
Вивчення амінокислотного складу білків і обміну амінокислот проводять рядом кольорових реакцій, наприклад нингидриновой реакцією, а також методами хроматографії і за допомогою спеціальних автоматичних приладів - аналізаторів.
Класифікація амінокислот
Амінокислоти, що все зустрічаються в природі, мають загальну властивість - амфотерностью, тобто кожна амінокислота містить як мінімум одну кислотну і одну основну групу. Загальний тип будови амінокислот може бути представлений в наступному виді:
Як видно із загальної формули, амінокислоти відрізнятимуться один від одного хімічною природою вуглецевим атомом і що не бере участь в утворенні пептидного зв'язку при синтезі білку. Майже усі амино- і карбоксильні групи беруть участь в утворенні пептидних зв'язків білкової молекули, втрачаючи при цьому свої специфічні для вільних амінокислот кислотно- основні властивості. Тому уся різноманітність особливостей структури і функції білкових молекул пов'язана з хімічною природою і фізико-хімічними властивостями радикалів амінокислот. Саме завдяки ним білки наділені рядом унікальних функцій, не властивих іншим біополімерам, і мають хімічну індивідуальність.
Амінокислоти класифікують на основі хімічної будови радикалів, хоча були запропоновані і інші принципи. Розрізняють ароматичні і аліфатичні амінокислоти, а також амінокислоти, що містять сірку або гідроксильні групи. Часто класифікація заснована на природі заряду амінокислоти. Якщо радикал нейтральний (такі амінокислоти містять тільки одну амино- і одну карбоксильну групу), то вони називаються нейтральними амінокислотами. Якщо ж амінокислота містить надлишок амино- або карбоксильних груп, то вона називається відповідно до основною або кислою амінокислотою.
Сучасна раціональна класифікація амінокислот заснована на полярності радикалів, тобто здібності їх до взаємодії з водою. Вона включає чотири класи амінокислот :
1) неполярні (гідрофобні)
2) полярні (гідрофільні) незаряджені
3) негативно заряджені
4) позитивно заряджені при фізіологічних значеннях pH
У представленій класифікації амінокислот приведені найменування, структурні формули, скорочені позначення і одинбуквені символи амінокислот, прийняті у вітчизняній і іноземній літературі, а також значення ізоелектричної точки pI.
Перераховані амінокислоти є присутній в різних кількісних співвідношеннях і послідовностях, в тисячах білків, хоча окремі індивідуальні білки і не містять повний набір усіх цих амінокислот. Окрім наявності в більшості природних білків 20 амінокислот, в деяких білках виявлені похідні амінокислот (ці аминокилоти утворюються після завершення синтезу білку в рибосомі клітин в результаті постсинтетичної хімічною модификациии) : оксипролін, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин і фосфотреонин.
Перші дві амінокислоти міститися в білці сполучної тканини - колагені, а дийодтирозин є основою структури гормонів щитовидної залози. У м'язовому білку міозині виявлений також N -метиллизин.
Конкретні амінокислоти:
Аланин
Аланин, амінопропіонова кислота, ациклічна амінокислота, широко поширена в живій природі. Молекулярна маса 89,09. аланин [CH3CH(NH2) COOH] входить до складу усіх білків і зустрічається в організмах у вільному стані. Належить до замінюваних амінокислот, оскільки легко синтезується в організмі тварин і людини з безазотистих попередників і засвоюваного азоту. аланин [CH2(NH2) CH2COOH] у складі білків не зустрічається, але є продуктом проміжного обміну амінокислот і входить до складу деяких біологічно активних з'єднань, наприклад азотистих екстрактних речовин скелетної мускулатури - карнозину і анзерина, коензиму аланина, а також одного з вітамінів В - пантотенової кислоти.
Аргінін
Аргінін, амино-гуанидинвалериановая кислота
диаминомонокарбоновая амінокислота, в молекулі якої, окрім аиногруппи, є амидиновая група (NH2 - C=NH). Аргінін має основні властивості (ізоелектрична точка при рН 10,76), утворює безбарвні кристали, розчинні у воді. Молекулярна маса 174,3. Аргінін входить до складу майже усіх рослинних і тваринних білків (деякі прості білки клітинних ядер сперміїв риб - протамини - містять близько 80% аргініну). У м'язах безхребетних тварин міститься вільна аргининфосфорная кислота - продукт фосфорилювання аргініну. Під дією ферменту аргінази, а також при лужному гідролізі аргінін розпадається на амінокислоти орнітин і сечовину; ця реакція відіграє важливу роль в утворенні сечовини в печінці ссавців.
Гліцин
Гліцин, аминоуксусная кислота, глікокол, проста аліфатична амінокислота H2NCH2СOOH, безбарвні кристали, tпл. 232-236С (з розкладанням), щільність 1,595 г(см (15С). В 100 г води при 25С розчиняється 25 г гліцину. У абсолютному спирті і ефірі нерастворим. З кислотами і підставами утворює солі, з багатьма катионами- комплексні з'єднання. Внутрішні солі N - триалкилзамещенного гліцину називають бетаїном. Гліцин входить до складу більшості рослинних і тваринних білків. Отримують гліцин гідролізом желатин або фіброїну шовку. Гліцин може бути синтезований з монохлороцтової
кислоти і аміаку. Біологічне значення гліцину обумовлене участю його в побудові білків і біосинтезі багатьох фізіологічних активних з'єднань (глутатиона, гиппуровой і глікохолевою кислот, порфиринов). Гліцин застосовують для приготування буферних розчинів, для синтезу гиппуровой і аминогиппуровой кислот і в пептидному синтезі.
Гістидин
Гістидин, амино-имидазолилпропионовая кислота - амінокислота, що має основні властивості, незамінна для багатьох тварин. Організм людини здатний до обмеженого синтезу гістидину. Входить до складу активних центрів багатьох ферментів, зокрема рибонуклеази, транскетолази. Початкова стадія ферментативного руйнування гістидину в організмі - отщеплениеаммиака з утворенням уроканиновой кислоти, що виводиться з сечею. Реакція дезамінування гістидину необратима, каталізує її фермент гістидин-аміак-ліаза (гістидин-дезаміназа), виявлений в печінці тварин і у бактерій. Недолік гістидину призводить до багатьох порушень обміну речовин, т.ч. до гальмування синтезу гемоглобіну. Гістидин - попередник специфічних дипептидов скелетної мускулатури - карнозину і анзерина. Декарбоксилювання гістидину веде до утворення біологічно активного аміну - гістаміну. Цей процес каталізує де-карбоксилаза-фермент, що відноситься до класу ліаз. Фермент діє тільки на L -изометр (природну форму) гістидину. Реакція оборотно гальмується інгібіторами дихання - ціанідом, гідроксиламіном, семікарбазидом.
Аспарагінова кислота
Аспарагінова кислота, аміноянтарна кислота, COOHCH2CHNH2COOH, одна з дикарбонових амінокислот, має слабокислі властивості ( ізоелектрична точка при рН 2,77), молекулярна маса 133,10. Кристалізується у вигляді ромбічних призм, погано розчинних в холодній воді. Аспарагінова кислота в значних кількостях входить до складу білків тварин і рослин, відіграє важливу роль в обміні азотистих речовин. Бере участь в утворенні пиримидинових підстав, синтезі сечовини. Разом з глутаміновою кислотою грає найважливішу роль в реакціях переамінування. Ця кислота може бути синтезована в тваринному організмі. Продуктом амідування аспарагінової кислоти є аспарагін.
Глутамінова кислота
Глутамінова кислота, глютамінова, або аміноглутарова кислота, амінокислота COOHCH2=CH2=CH(NH2)=COOH. Кристали, розчинні у воді, температура плавлення 202С. Входить до складу білків і ряду важливих низькомолекулярних з'єднань (наприклад, глутатиона, фолиевой кислоти). Природна форма представляє D(+) ізомер.
Оксипролін
Оксипролін, 4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота. Оксипролін - гетероциклічна амінокислота (по хімічному строению- імінокислота). Уперше виділена в 1902 році Е. Фишером з гідролізату желатин. Завдяки наявності двох асиметричних атомів вуглецю, оксипролін має 4 оптическиактивние форми (L - і D - О. і алло- L - і алло- D - О.), а також 2 рацемати. Природний L - О. -специфическая складова частина білків сполучної тканини - колагену і еластину (до 13%), а також деяких рослинних білків; у інших білках відсутній або міститься в невеликих кількостях. Алло - L - О. виявлений у вільному стані в сандаловому дереві, входить до складу отруйних пептидів блідої поганки. У живих клітинах L - О. утворюється гідроксилюванням пов'язаного в білках проліну (кисневий атом гидроксила включається в оксипролін шляхом фіксації атмосферного О2). Один з продуктів перетворення L - О. в організмі - глутамінова кислота.
Норлейцин
Норлейцин, CH3#003CH(NH2) COOH, амінокапронова кислота, органічна речовина з класу амінокислот. У природних об'єктах не зустрічається, фізіологічної активності не має. Має значення як модельну речовину (разом з норвалином) при розробці методів синтезу амінокислот.
Лейцин
Лейцин (від грецького leukos - білий), аминоизокапроновая кислота, моноаминомонокарбоновая амінокислота; безбарвні кристали з tпл 293-293(З (з розкладанням), погано розчинні в холодній воді, молекулярна маса 131,18. Лейцин виділений в 1820 році з м'язової тканини. Природний L -лейцин входить до складу усіх білків тварин і рослин, є незамінною амінокислотою, оскільки в організмі людини і тварин не синтезується вуглецевий скелет його попередника - кетоизовалериановой кислоти. Відсутність лейцину в їжі призводить до негативного балансу азоту і припинення зростання у дітей. Добова потреба в лейцині у дорослих - 31мг/кг ваги, у немовлят - 425мг/кг.Один з продуктів розпаду лейцину в організмі - окси-метилглутаровая кислота (у вигляді ацилкофермента А), є важливим проміжним з'єднанням при біосинтезі холестерину і інших стероїдів. Лейцин разом з глутаміновою кислотою, метіоніном і іншими амінокислотами застосовується для лікування хвороб печінки, анемій, а також при деяких психічних захворюваннях.
Лізин
Лізин, диаминокапроновая кислота, диаминомонокарбоновая амінокислота, безбарвні кристали, молекулярна маса 146,19:
Лізин відомий у вигляді двох оптично активних D - і L -формах. Природний L.- лізин (tпл 224-225С, з розкладанням) добре розчинимо у воді, кислотах і підставах, погано - в спирті. Виділений в 1889 році з гідролізату казеїну, синтезований в 1902 році; входить до складу майже усіх білків тваринного і рослинного походження (у великій кількості лізин міститься в гистонах і протаминах, в малому - в білках злаків. Лізин - незамінна амінокислота, яка не синтезується в організмі людини і тварин. Відсутність лізину в їжі уповільнює зростання у дітей, у дорослих призводить до негативного балансу азоту і порушення нормальної життєдіяльності організму. Добова потреба в лізині у дорослих складає 23мг/кг масситела, у немовлят - 170 міліграм/кг В промисловості лізин отримують мікробіологічним синтезом; застосовують для збагачення кормів тварин і деяких харчових продуктів.
Пролін
Пролін, пирролидинкарбоновая кислота; гетероцикличная амінокислота (точніше імінокислота); існує в оптично-активних D - і L - і рацемічною DL -формах. Вторинна аміногрупа проліну обумовлює його незвичайну нингидриновую реакцію (помаранчеве забарвлення замість синьо-фіолетового). L -пролин міститься в усіх природних білках. Особливо багаті їм рослинні білки - проламини, білки сполучної тканини (10-15% в колагені), казеїн. L -пролин входить до складу інсуліну, адренокортикотропного гормону, Граміцидину З і інших біологічно важливих пептидів. D -пролин входить до складу деяких алколоидов. Гідроліз пептидних зв'язків що входить в пептиди L -пролина каталізують ферменти проліназа (зв'язок по СО-групі) і пролидаза (зв'язок по NH -группе). Пролін - замінима амінокислота; її біосинтез в живому організмі протікає через напівальдегід глутамінової кислоти або з орнітину. Окисленням за участю аскорбінової кислоти пролін перетворюється на оксипролін. DL -пролин синтезований в 1900 році Р. Вильштеттером і виділений разом з L -пролином в 1901 році з гідролізату казеїну Е. Фишером.
Триптофан
Триптофан, (индолил) -аминопропионовая кислота, одна з найважливіших природних амінокислот. Існує у вигляді оптично активних L - і D - і рацемічною DL -форми. У невеликих кількостях L -триптофан входить до складу гамма-глобулинов, фібриногену, казеїну і інших білків.
L -триптофан
L -триптофан ю незамінна амінокислота; добова потреба взрослогл людини в ній складає 0,25 гр, дітей до 7 років близько 1 р. Біосинтез триптофану у мікроорганізмів і рослин здійснюється конденсацією амінокислоти серину з індолом, що каталізується ферментом триптофансинтазой. (Біосинтез триптофану у кишкової палички використовували для доказу колінеарності гена і кодованого їм поліпептидного ланцюга, коли положення кожної амінокислоти в поліпептидному ланцюзі визначається особливою ділянкою гена.) У організмах різних тварин L -триптофан піддається складним перетворенням, утворюючи ряд життєво важливих з'єднань : з продуктів розпаду L -триптофан у ссавців і людини утворюються нікотинова кислота і серотонін; у комах - пігменти очей (оммохроми), у рослин - гетероауксин, індиго, ряд алкалоїдів і інше. При гнильних процесах в кишковику з триптофану утворюються скатол і індол. При нормальному розпаді в організмі 6 з 11 атомів вуглецю триптофану включаються в трикарбонових кислот цикл через ацетил і ацетоацетилкофермент А; інші 5 - перетворюються на СО2. Природжена відсутність у людини ферменту, що окислює триптофан, - триптофан-пирролази призводить до недоумства.Порушення обміну триптофану у людини можуть служити показниками ряду важких захворювань (туберкульоз, рак, діабет). Причиною функціональних і органічних розладів у людини і тварин може бути також дефіцит триптофану в їжі і кормі, пов'язаний з недостатнім змістом його в багатьох природних білках. Харчова цінність багатьох білків можна підвищити добавкою синтетичного триптофану, що отримується хімічним синтезом з актилонитрила, аміаку, ціаністого водню, фенілгідразину. Розробляються методи ферментативного синтезу триптофану з індолу, піровиноградної кислоти і аміаку.
Ізолейцин
Ізолейцин, амино-метилвалериановая кислота, C2H5CH(CH3) CH(NH2) COOH, амінокислота, відкрита Ф.Ерлихом (1904 р.) в продуктах розпаду білку фібрину; відноситься до групи аліфатичних моноаминокарбонових кислот з розгалуженим вуглецевим ланцюгом. Для людини, тварин і багатьох мікроорганізмів ізолейцин - незамінна амінокислота, яку необхідно вводити з їжею. Добова потреба людини в ізолейцині біля 1,5-2г.
Валін
Валін, аміноізовалеріянова кислота, #002CHCH(NH2) - COOH, одна з незамінних амінокислот. До складу білків валіну входить у вигляді L -изомера. Зміст валіну в білці зазвичай коливається від 4,1% (міоглобін коня) до 7-8% (сироватковий альбумін людини, казеїн молока), в деяких випадках - 13-14% (еластин сполучних тканин). Відсутність валіну в їжі робить еенеполноценной по білку і призводить до негативного азотистого балансу.
Цистеин
Цистеин, дитиоди-аминопропионовая кислота, HOOCCH(NH2) CH2S2; серусодержащая амінокислота, дисульфід цистеїну. Существуетв виді двох оптично активних L - і D - форм і двох неактивних DL - і мезо-форм. L -цистин входить до складу майже усіх природних білків і пептидів; до 18% цистину (разом з цистеїном) міститься в кератині волосся і шерсті. Ковалентні дисульфідні зв'язки S - S, що утворюються залишками цистину між окремими поліпептидними ланцюгами і усередині них, підтримують певну просторову структуру молекул білків і біологічно активних пептидів. Збереження дисульфідних зв'язків обумовлює характерні властивості таких фіблярних білків, кератини, а також нормальну активність гормонів - окситоцину, Вазопресину, інсуліну; ферментів - рибонуклеази, хімотрипсину і інших. Цистин - замінима амінокислота; біосинтез і обмін його в організмі тісно пов'язаний з цистеїном, оскільки в живих організмах легко відбувається їх взаємне перетворення.
Спадкове порушення обміну цистину призводить до хвороби дітей - цистинозу, при якому кристали цистину відкладаються в тканинах, викликаючи різні розлади. Підвищене виділення цистину з сечею - цистинурія - у важких випадках призводить до утворення цистинових сечових каменів, з яких в 1810 році і був уперше виділений цистин.
Тирозин
Тирозин, (пара-оксифенил) -аминопропионовая кислота, ароматична амінокислота. Існує у вигляді оптично-активних D - і L - і рацемічною DL - форм.L -тирозин входить до складу багатьох білків і пептидів - казеїну, фиборина, кератину, інсуліну і інших; легко виділяється з білкового гідролізату внаслідок поганої розчинності у воді. До складу білків входять також фосфорні ефіри L -тирозина. Тирозин - замінима амінокислота, в організмі тварин і людини утворюється при ферментативному окислнии фенілаланіну (порушення цього процесу призводить до важкого спадкового захворювання - фенілпіровиноградної олігофренії). Окислення Тирозину ферментом тирозиназою - важлива проміжна реакція при біосинтезі меланінів, норадреналіну і адреналіну у людини. Иодированние похідні Тирозину - тироксин і трииодтиронин - гормони щитовидної залози. Важливу роль грає Тирозин як попередник при біосинтезі алкалоїдів (морфін, кодеїн, папаверин). Ферментативне окислення L -тирозин використовують для отримання медичного препарату - L -ДОФА. При розпаді Тирозину в організмі (за участю аскорбінової кислоти) утворюється фумарова і ацетооцтова кислоти, які через ацетилкофермент А включаються в трикарбонових кислот цикл.
Серин
Серин, амино-оксипропионовая кислота, HOCH2CH(NH2) COOH, природна амінокислота. Існує у вигляді двох оптично-активних - L - і D - і рацемічною - DL -форм. Майже усі білки містять L -серин; особливо їм багаті білки шовку - фіброїн (до 16%) і серицин (до 40%), з якого серин був виділений в 1865 році німецьким хіміком Е.Кремером. До складу білків входять також фосфорні ефіри серину. Серин - замінима амінокислота, її попередником в біосинтезі живими організмами служить D -3фосфоглицериновая кислота (проміжний продукт гліколізу). У клітинах серин бере участь в біосинтезі гліцину, серусодержащих амінокислот (метіоніну, цистеїну), триптофану, а також етаноламіну, сфинголипидов, служить джерелом одинвуглецевого фрагмента (перетворення на гліцин за участю тетрагидрофолиевой кислоти - ТГФК), яке відіграє важливу роль в біосинтезі холіну, пуринових підстав і інших.
Серин + ТГКФ( Гліцин + N5N10 -метилен-ТГКФ. При розпаді серину в організмі утворюється піровиноградна кислота, котораячерез ацетилкофермент А включається в трикарбонових кислот цикл. Каталітичні функції ряду ферментів (хімотрипсин, трипсин, бактерійні протеази, естерази, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, лужна фосфатаза) обумовлюються реакційною здатністю гідроксильної групи залишку серину, що входить до складу активного центру цих ферментів. У сферу дії ферментів сериновой групи входять реакції гідролізу пептидів, амидов, ефірів карбонових кислот і перенесення залишку фосфорної кислоти. Похідними серину є антибіотики циклосерин, азасерин.