у переболевших новым коронавирусом вырабатывается

Попова: у переболевших новым коронавирусом вырабатывается иммунитет 23-03-2020 20:23
Она уточнила, что в крови переболевших коронавирусом вырабатываются иммуноглобулины M и G, которые защищают организм от повторного заражения.

 
Иммуноглобулин G. Наиболее распространенный в организме. Умеет прикрепляться к бактериям, вирусам и грибкам.
3.1.1. Иммуноглобулины/антитела
Первыми из антигенраспознающих молекул были открыты антитела, которые к настоящему времени изучены полнее других молекул этой группы. Свойствами антител обладают белковые молекулы, называемые иммуноглобулинами. Таким образом, термин «иммуноглоубин» отражает химическую структуру молекулы без учета ее специфичности к конкретному антигену, а термин «антитело» определяет функциональные свойства молекулы и учитывает специфичность конкретного иммуноглобулина в отношении антигенов (обычно уточняют, к какому антигену направлены антитела, например антитела к бычьему сывороточному альбумину). Как уже отмечалось в главе 1, иммуноглоублины/антитела существуют в 2 формах: мембранной (в составе BCR) и растворимой (собственно антитела) (с.231)
А.А. Ярилин. Иммунология. 2010. 749с.
https://vk.com/doc399489626_539293729
 
4.2.История открытия антител. 4 Нобелевские премии
Все началось в далеком 19 веке. В 1890 г. Э. Беринг и С. Китасато установили, что сыворотки кроликов, которым вводили дифтерийный токсин, приобретали способность нейтрализовать этот токсин и оказывать лечебное действие при дифтерийной инфекции. Так были открыты антитела [29].
Примерно в это же время, в конце 19 века, Пауль Эрлих установил, что антитела, отвечающие за иммунные реакции, имеют на своей поверхности специальные рецепторы, с помощью которых они прикрепляются к чужеродному объекту и связывают его. Он установил присутствие в плазме крови особых белков, способных нейтрализовать микробные тела (отсюда название – антитела, т.е. факторы против микробных тел). За обоснование гуморальной теории иммунитета П. Эрлих получил Нобелевскую премию в 1908 году.
В 1952 году О. Брутон впервые в мире описал клинический случай агаммаглобулинемии у людей (болезни отсутствия антител) и успешно апробировал заместительную терапию ;-глобулином, полученным из сыворотки крови здоровых доноров.
Всем известный термин «иммуноглобулины» предложил Дж. Хереманс в 1959 году. Это название оказалось весьма удачным, потому вмещало в себя и структурную, и функциональную характеристику антител. Позже Джеральд Эдельман и Родни Портер расшифровали химическую структуру антител, за что в 1972 году получили Нобелевскую премию.
В дальнейшем Нельс Эрне, Цезарь Мильштейн и Георг Келлер обосновали теорию идиотипической цепи (идиотип – участок антитела, ответственный за специфическое взаимодействие с антигеном), а также разработали методику получения гибридом, что позволило синтезировать моноклональные антитела к разнообразным молекулам. С тех пор моноклональные иммуноглобулины с успехом используются для диагностики и лечения многих болезней человека. За эти открытия учёные получили Нобелевскую премию в 1984 году.
Исследователь Сусуми Тонегава открыл механизм формирования неограниченного разнообразия антител, который получил название реаранжировки генов иммуноглобулинов. Стало ясно, что человеческий организм приспосабливается к условиям окружающей среды не только фенотипически, но и на генотипическом уровне. Молекулярной основой такой адаптации является пожизненное формирование новых генов антигенс-вязывающих сайтов иммуноглобулинов путём запуска процессов рекомбинативной изменчивости. В 1987 году С. Тонегава удостоен Нобелевской премии по физиологии и медицине.
Не сложно заметить, что за работы в области изучения антител уже получены 4 Нобелевские премии (рис. 16). Данный случай - уникальный прецедент в работе Нобелевского комитета, поскольку такому количеству наград не удостаивались открытия ни по одной другой теме физиологии и медицины. Это указывает на чрезвычайную важную роль иммуноглобулинов в иммунных процессах[9].
 
4.3.Структура молекулы иммуноглобулина
В молекуле иммуноглобулина выделяют фрагмент, связывающий антиген, Fаb-фрагмент (от aнгл. antigen-binding – связывающий антиген) и Fс-фрагмент (oт англ. crystallizablе - кристаллизуемый), который связывается с рецепторами на плазмолемме фагоцитов, тучных клеток, базофилов, В-лимфоцитов, цитотоксических T–лимфоцитов, нейтрофилов (рис. 17) [3].
Каждая молекула иммуноглобулина представляет собой белок, имеющий форму буквы Y и состоящий из двух идентичных тяжелых(H) цепей и двух идентичных легких(L) цепей, соединенных дисульфидными связями [29].
Каждая цепь содержит вариабельную область (VL и VH для L- и Н-цепей соответственно) и константную (С) область, которая подразделяется у Н-цепей на гомологичные участки (домены): Сн1, Сн2, Сн3. L-цепь имеет один константный участок - СL.От взаимодействия VH- и VL-областей зависит специфичность иммуноглобулинов как антител. В аминокислотной последовательности V-доменов имеются положения, характеризующиеся частой заменой аминокислот от белка к белку (гипервариабельные участки) и более консервативные положения. Сн2-домен является местом присоединения углеводов и связывания комплемента. Сн3-домен взаимодействует с Fc-рецептором на поверхности клеток, принимающих участие в иммунологических реакциях. Создание вариабельного участка, состоящего из вариабельных областей легкой и тяжелой цепей и соединенного с набором разных константных районов, решает проблему повышения эффективности использования «репертуара антител». Это проявляется в том, что потомство каждого индивидуума может экспрессировать специфичный уникальный вариабельный участок вместе с любым из множества изотипов. На генетическом уровне это проявляется в сложной системе сплайсинга ДНК и РНК, а также в системе переключении классов иммуноглобулинов. Шарнирная зона, расположена между Сн1 и Сн2-доменами, позволяет свободно смещаться Fab-фрагментам относительно друг друга и Fc-фрагмента, что играет важную для эффективного взаимодействия антител с антигенными детерминантами возбудителей, потому как позволяет пространственно “приспосабливаться” к антигену [6, 9].
Иммуноглобулины по структуре, антигенным и иммунобио логическим свойствам разделяются на пять классов: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD (рис. 18).
Иммуноглобулины G, D, E являются мономерами. IgM представляет собой пентамерную молекулу, а IgA в физиологических условиях циркулирует в виде моно- , ди- и тримера [16].
Несмотря на разнообразие функций, основным назначением Ig в организме является распознавание, инактивация и элиминация антигенов. Эта функция осуществляется благодаря наличию в молекуле Fab-фрагмента [29].
 
Рисунок. Виды молекул иммуноглобулинов разных классов
Татьяна Алексеевна Лаптина. Иммуногенетика и репродукция человека. Ростов-на-Дону. 2013
http://100-bal.ru/biolog/213407/index.html?page=6