Словоблудие или религиозные потенции эволюционной

СЛОВОБЛУДИЕ или РЕЛИГИОЗНЫЕ ПОТЕНЦИИ ЭВОЛЮЦИОННОЙ БИОЛОГИИ. ЧI -
Википедия (наше всё) даёт описание понятия "биология" как  науку о живых существах и их взаимодействии со средой обитания, которая изучает все аспекты жизни, в частности: структуру, функционирование, рост, происхождение, эволюцию и распределение живых организмов на Земле, классифицирует и описывает живые существа, происхождение видов, взаимодействие между собой и с окружающей средой. Как самостоятельная наука биология выделилась из естественных наук в XIX веке, когда было обнаружено, что все живые организмы обладают некоторыми общими свойствами и признаками, в совокупности не характерными для неживой природы. Термин "биология" был введён независимо несколькими авторами: Фридрихом Бурдахом в 1800 году, Готфридом Рейнхольдом Тревиранусом и Жаном Батистом Ламарком в 1802 году.

Но все эти многочисленные определения свойств биологических субъектов лишь косвенно касаются главного их свойства, заключающегося в том, что они - ЖИВЫЕ. Впервые об этом ключевом свойстве всех объектов биологии задумался В.И.Вернадский - гениальный учёный, академик Императорской Санкт-Петербургской академии наук (1912), один из основателей и первый президент Украинской академии наук (1918—1921),  создатель научных школ (минералогия, геохимия) и науки биогеохимии. В круг его научных интересов входили: минералогия, кристаллография, геохимия, геология, почвоведение, радиогеология, биология, палеонтология, биогеохимия, метеоритика, философия и история науки. В его определении живое вещество - совокупность живых организмов в биосфере, вне зависимости от их систематической принадлежности, про­цесс общей жиз­не­дея­тель­но­сти всех ор­га­низ­мов. В 1916 году В. И. Вернадский определил живое вещество Земли по суммарному весу, химическому составу и заключённой в нём энергии. Организмы питаются, растут, размножается и прогоняют через себя материю - причина движения биомассы. Таким образом, "живое" и "способное к жизнедеятельности" являются синонимическими понятиями.

Но нет нужды доказывать, что "способность к жизнедеятельности" кроется во взаимодействии молекул, входящих в состав живых существ, заключается во взаимодействии, относящемся к "биохимии" - науке о химическом составе живых клеток и организмов, а также о лежащих в основе их жизнедеятельности химических процессах ( http://proza.ru/2021/11/01/70 ). Но самое дикое, что можно себе представить в науке, это то, что вплоть до сегодняшнего дня на официальном уровне так и не сформулировано, чем биохимия/биология отличаются от физики и химии, не сформулировано, что биохимия не имеет практически никакого отношения к термодинамике, что биохимия/биология кардинальным способом отличается от физики и химии способом доставки энергии к реагирующим молекулам
Термин "биохимия" эпизодически употреблялся с середины XIX века, в классическом смысле он был предложен и введён в научную среду в 1903 году немецким химиком Карлом Нейбергом. Биохимия -  это сравнительно молодая наука, которая находится на стыке биологии и химии, как самостоятельная наука она сформировалась примерно 100 лет назад, однако биохимические процессы люди использовали ещё в глубокой древности, не подозревая, разумеется, об их истинной сущности. В самые отдалённые времена уже была известна технология таких основанных на сугубо биохимических процессах производствах, как хлебопечение, сыроварение, виноделие, выделка кож. Необходимость борьбы с болезнями заставляла задумываться о превращениях веществ, происходящих в организме, о том, как происходит переваривание пищи, искать объяснения целебным свойствам лекарственных растений. Использование растений в пищу, для изготовления красок и тканей также приводило к попыткам понять свойства веществ растительного происхождения. Древние мыслители рассуждали о том, какую роль играют воздух и пища в жизнеобеспечении живых существ, о том что вызывает процесс брожения. Персидский учёный и врач X века Авиценна в своей книге "Канон врачебной науки" подробно описал многие лекарственные вещества, влияющие на целенаправленное изменение биохимических процессов в организме человека и животных. В XVII веке ван Гельмонт ввёл в обиход термин фермент для обозначения химического реагента участвующего в процессе пищеварения. 

Изучение химии жизни уже в 1827 г. привело к принятому до сих пор разделению биологических молекул на белки, жиры и углеводы. Автором этой классификации был английский химик и врач Уильям Праут. В 1828 году немецкий химик Ф. Вёлер синтезировал мочевину: сначала - из циановой кислоты и аммиака (выпариванием раствора образующегося цианата аммония), а позже в этом же году - из углекислого газа и аммиака. Тем самым впервые было доказано, что химические вещества живого организма могут быть синтезированы искусственно, вне организма. Работы Вёлера нанесли первый удар по теориям представителей школы виталистов, предполагавших присутствие во всех органических соединениях некой "жизненной силы". Последующими мощными толчками в этом направлении химии явились лабораторные синтезы липидов (в 1854 году - М. Бертло, Франция) и углеводов из формальдегида (1861 - А. М. Бутлеров, Россия). Бутлеровым была также разработана теория строения органических соединений.

Новый толчок развитию биологической химии дали работы по изучению брожения, инициированные Луи Пастером. В 1897 г. Эдуард Бухнер доказал, что ферментация сахара может происходить в присутствии бесклеточного дрожжевого экстракта, и это процесс не столько биологический, сколько химический. На рубеже XIX и XX веков немецкий биохимик Э. Фишер сформулировал основные положения пептидной теории строения белков, установил структуру и свойства почти всех входящих в их состав аминокислот. Но лишь в 1926 г. Джеймсу Самнеру удалось получить первый чистый фермент, уреазу, и доказать, что фермент - это белок. Биохимия стала первой биологической дисциплиной с развитым математическим аппаратом благодаря работам Холдейна, Михаэлиса, Ментен и других биохимиков, создавших ферментативную кинетику, основным законом которой является уравнение Михаэлиса-Ментен.

Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции. Первый путь - повышение температуры, то есть ускорение теплового движения молекул, которое приводит к увеличению доли молекул, обладающих достаточной внутренней энергией для достижения переходного состояния. Этот путь характерен только для химических и физических процессов. Как правило, повышение температуры на 10;°C вызывает ускорение химической реакции приблизительно в 2 раза (правило Вант-Гоффа). Катализаторы снижают энергию активации химических реакций (энергетический, или активационный, барьер), не влияя при этом на полное изменение свободной энергии в ходе реакции и на конечное состояние равновесия. В реакция без катализа, субстрат нуждается в большой активационной энергии, чтобы перейти в переходное состояние, завершающееся образованием низкоэнергетического продукта.

Второй путь ускорения химической реакции - добавление катализатора. В присутствии катализатора фермент связывает субстрат, затем стабилизирует переходное состояние, чтобы понизить энергию активации, требуемую для получения продукта реакции. Катализаторы ускоряют химические реакции, находя "обходные пути", позволяющие молекулам преодолевать активационный барьер на более низком энергетическом уровне. Катализатор (обозначим его буквой К) на промежуточной стадии взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплексного соединения КА, переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции. Затем комплекс реагент-катализатор (КА) распадается на продукт П и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл. Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени. 

В биохимических превращениях ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются со своими субстратами в ходе каталитического цикла. Они присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность - константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать десять в минус десятой степени моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду. Например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около миллиона молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37;°C.

Эффективность ферментов, определяющих особенности всех процессов, протекающих в живых существах, значительно выше эффективности небелковых катализаторов. Ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы - в сотни и тысячи раз. Трупоеды современной медицины, неустанно работающие над понижением умственных способностей населения с целью ненасытного желания зарабатывать всё больше и больше, дурачат потенциальных пациентов придуманной ими дурью под названием "антиоксиданты" (https://systemity.wordpress.com/2024/12/02/illiteracy-19/). В животных организмах функцию антиоксидантов исполняют около 20 категорий ферментов. Один из самых неспецифических оксидо-редуктазных ферментов - каталаза - за одну секунду осществляет такой объём реакций, для которых неферментный путь разложения перекисных соединений требует более тысячи лет. 

Всё написанное выше имеет поразительную основу для удивления. Подавляющее большинство ферментативных реакций в биологии (в неживых системах ферменты не функционируют, не существуют) требуют для свого протекания наличия специфических для этих реакций коферментов. Коферменты - органические природные соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов. Коферменты вместе с функциональными группами аминокислотных остатков фермента формируют активный центр фермента, на котором происходит связывание с субстратом и образование активированного фермент-субстратного комплекса. Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом. Наиболее распространенную группу составляют соединения нуклеотидной природы, а также коферменты, содержащие остатки фосфорной кислоты. Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего - фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз - пиридоксаль-6-фосфат. 

В металлоферментах роль, аналогичную роли коферментов, могут исполнять катионы металлов, однако коферментами их обычно не называют. Коферменты обычно непрерывно синтезируются, и их концентрация поддерживается на постоянном уровне внутри клетки. Например, НАДФ "пополняется" через пентозофосфатный путь и S-аденозилметионин с помощью метионинаденозилтрансферазы. Непрерывный синтез означает, что небольшие количества коферментов могут использоваться очень интенсивно. Например, человеческое тело превращает свой собственный жир в АТФ каждый день, но это превращение происходит в митохондриях т.н. бурого жира (https://systemity.wordpress.com/2024/06/21/obesity-14/). Когда в результате ожирения митохондрии из жира выдавливаются, то такой жир будет только накапливаться. 

Но самый высокий уровень удивления вызывает тот факт, что энергетической основой всех фермантативных процессов, протекающих в живых организмах и в части процессов фотосинтезирующих организмов (https://systemity.wordpress.com/2025/02/07/knowledge-9/, https://systemity.wordpress.com/2025/02/06/magnesium-24/, являются АТФ и АДФ. На протяжении многих десятков лет наука дурачила саму себя и других, рассказывая, что энергетическая активность этих уникальных переносчиков энергии связана с наличием дополнительных "энергизованных фосфатов". Это - такой гомерический бред с точки зрения той же термодинамики, который я не стану даже обсуждать.

Всё, что я описал выше - подборка к демонстрации совершенно уникального явления, характерного только для живых существ. Сорок с лишним лет тому назад я предположил, что АТФ и АДФ являются всего лишь переносчиками носителя энергии - окиси магния, синтезирующейся в энергосинтезирующих структурах живых существ (https://systemity.wordpress.com/2024/12/06/life-101/) и в ряде статей даже объяснил, почему моё окрытие до сих пор никому не понятно. Связано это с тем, что при разрушении митохондрий или иных структур, участвующих в синтезе окиси магния, она мгновенно разлагается водой на ион магния и два гидроксила. На этом сайте, содержащем десять тысяч публикаций,  наличествует множество статей, посвящённых выше затронутым темам...